年哈尔滨工业大学招收硕士研究生入学考试题
(考生注意:全部答案必须写在答题纸上否则后果自负!)
考试科目代码:
考试科目:生物化学
一、名词解释
必需氨基酸;减色效应;核酸的变性与复性;活性中心
酶的专一性;盐析;酶的初速度;同工酶;氧化脱氨:不对称转录
二、简答题
1、请解释为什么用反应初速度作为衡量酶活性的标准?
2、请简要谈谈三酰甘油作为体内脂肪储存的主要形式,其优势表现在什么方面?
3、请简要谈谈脂肪酸的合成与脂肪酸β氧化的区别?
4、简述呼吸链的组成成员都有哪些及其相应的各自功能
5、简述DNA复制过程中所用的酶及其作用都有哪些?
6、区分可逆抑制剂、不可逆抑制剂及反竞争抑制剂的各自特点,以及各曲线的特
7、给出了一些氨基酸及其相应等电点,判断他们在电场中的移动方向
8、请计算1mol乳酸在肝组织悬液中彻底氧化产生ATP的数量?
9、请简要谈谈从头合成和β氧化是否是可逆过程
10、请简要叙述乙醛酸循环和TCA两者之间的关系
三、论述题
1、请详细谈谈蛋白质各个结构层次的变性与复性
2、请谈谈你在大学中所接触的生物化学的某一领域
3、请你谈谈你所了解目前RNA研究领域的一些情况
年哈尔滨工业大学招收硕士研究生入学考试试题参考答案
(考生注意:全部谷案必须写在谷题纸上否则后果自负!)
考试科目代码:
考试科目:生物化学
一、名词解释
必须氨基酸:必需氨基酸指的是人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸
减色效应:是指:若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其nm紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。
核酸的变性与复性:生物学的两个相对的概念,分别指的是核酸分子双链DNA脱解为单链和重组成双链
活性中心:酶的活性中心是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。酶的活性中心按照其功能可分为结合部位和催化部位两个部位
酶的专一性:通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应,不同的酶具有不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型:绝对专一性、相对专一性、立体专一性
盐析:盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析岀的过程。
如:加浓(NH4)2SO4使蛋白质凝聚的过程
酶初速度:酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。
同工酶:同工酶是指催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。典型的同工酶为乳酸脱氢酶
氧化脱氨:是指氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。催化这个反应的酶称为氨基酸氧化酶或氨基酸脱氢酶,主要有L氨基酸氧化酶。
不对称转录:双链DNA分子在转录时,并非所有基因的转录均在同一条DNA单链上,而是一些基因在这条单链转录,另一些基因的转录在另一条单链上,DNA双链次只有一条链(或某一区段)可作为模板转录,称之为不对称转录
二、简答题
1、答:在酶促反应中,初始速度是不变的随着时间的延长,曲线逐渐平坦,斜率降低,反应速度也就降低,显然这个时候测得的酶活力不能代表真实的酶活力引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多,如底物浓度降低,产物浓度增加加速了逆反应进行,产物对酶的抑制等等因此,测定酶活力,应该测定酶促反应的出速率,从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。
2、答:三酰甘油作为人体脂肪的主要形式,其主要存在于皮下、胸腔。腹腔、肌肉、骨髓等处的脂肪组织中,是能源储备的主要形式。三酰甘油作为能源储备具有可大量储存、功能效率高、占空间小等优点,三酰甘油还具有绝缘保温。缓冲压力、减轻摩擦震动等保护作用。
3、答:第一,细胞内进行的部位不同,动物的合成是在细胞质中,植物的合成是在叶绿体中,氧化是在线粒体,第二,脂酰基载体不同,合成是ACP氧化是COA第,加入或断裂的二碳单位不同,合成是丙二酸单酰辅酶a氧化是乙酰辅酶a第四,电子供体或受体不同,合成是NADPH氧化是NAD+和FAD第五,底物的转运不同,合成是柠檬酸穿梭系统,氧化是肉碱转运。
4、答:复合物1是带有一个FMN的*素蛋自和至少6个铁硫中心,复合物1呈L型,其中一个臂伸展到基质中,作用:催化一对电子从NADH传递给泛醌,每传递一对电子,伴随4个质子从基质转到膜间隙
复合物2,又称为琥珀酸脱氢酶。它是三羧酸循环中唯一一种结合在膜上的酶。复合物2是一种跨膜蛋白复合物,作用是催化从琥珀酸来的一对电子给FAD和Fe-S传给泛醌,此步没有ATP的合成,不伴随质子的跨膜转移
复合物3的作用是催化电子从泛醌传给细胞色素C,电子和质子穿越复合体3的路径称为Q循环,有一对电子穿过复合物到cytc时有4个氢离子从基质跨膜到膜间隙。
复合物4又称为细胞色素c氧化酶。有4个氧化还原中心,细胞色素a和a3及2个铜离子。作用是催化电子从cytc传给氧生成水
5、答:①DNA聚合酶:作用是促进DNA链的合成,DNA聚合酶是有方向性的
1从5′端3′端方向进行
(1)松弛DNA超螺旋结构的酶是拓扑异构酶
(2)解开DNA双链的酶是解链酶
(3)还有一些蛋白质因子结合在解开的单链DNA链上,保持模板链处于单链状态便于复制,称为DNA结合蛋白
②DNA连接酶
DNA连接酶也是DNA复制过程中不可缺少的酶因为复制过程中DNA链的合成方向只能由端5′→3′端方向进行,因此其中有一条新链的合成是不连续的,起初生成的只是许多短链的DNA片段(对这点的理解十分重要)此种片段须在DNA连接酶的催化下,首尾相连,才能成为一条完整的DNA长链。
③引物酶:此酶以相应复制起始部位的DNA链为模板,合成短片段的RNA引物.
6、答:①竞争性抑制:抑制剂与底物竟争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用.其特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d动力学参数:Kmn值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制②反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制其特点为:a抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c动力学参数:Km减小,Vm降低③非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制其特点为:a底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
7、答:当给出氨基酸的等电点使,当氨基酸在pH大于等电点的溶液中时主要以阴离子形式存在,即向阳极移动。而当当氨基酸在pH小于等电点的溶液中时主要以阳离子形式存在,即向阴极移动。
8、答:1mol乳酸在乳酸脱氢酶的作用下生成1个NADH和丙酮酸,由于是在肝脏细胞中,进行穿梭时NADH进入呼吸链产生1.5个ATP,然后丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系的作用下生成1个NADH和乙酰辅酶A,产生1.5个ATP最后乙酰辅酶A进入三羧酸循环产生10个ATP,总共为13个ATP。
9、答:从头合成和β氧化不可逆,第一,细胞内进行的部位不同,动物的合成是在细胞质中,植物的合成是在叶绿体中,氧化是在线粒体,第二,脂酰基载体不同,合成是ACP氧化是COA第三,加入或断裂的二碳单位不同,合成是丙二酸单酰辅酶a氧化是乙酰辅酶a第四,电子供体或受体不同,合成是NADPH氧化是NAD+和FAD第五,底物的转运不同,合成是柠檬酸穿梭系统,氧化是肉碱转运。
10、答:TCA是柠檬酸循环又称三羧酸循环,是机体供能的主要途径,丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段,生成乙酰辅酶A,催化该阶段的酶称为丙酮酸脱氢酶系柠檬酸循环中,反应生成柠檬酸,顺乌头酸,异柠檬酸,草酰琥珀酸,α-酮戊二酸,琥珀酰辅酶Δ,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸,草酰乙酸,草酰乙酸和乙酰辅酶A生成柠檬酸,这就是一个循环
乙醛酸循环中,天冬氨酸经过天冬氨酸氨基转移酶,生成草酰乙酸,往下继续生苹果酸,草酰乙酸.一条支路是琥珀酸进入线粒体生成草酰乙酸。
以上可以看出两个循环中分别有相同的中间产物,根据不同的生理状态,机体做出不同的反应,如果杋体需要能量,这主要通过柠檬酸循环途径,而乙醛酸循环中产生的草酰乙酸作为原料进入柠檬酸循环。
三、论述题
1、答:变性蛋白的一级结构并未改变,一旦解除引起变性的条件,蛋白质有可能重新形成空间结构,并恢复部分理化性质和生物活性,即存在复性的可能。因此蛋白质的变性分为可逆性与不可逆性。剧烈条件下引起的变性一般不可逆,反之则可逆。可逆变性一般造成蛋白质三级以上结构被破坏,而不可逆变性则是二级结构也被破坏,不能恢复原来的生理活性,即不可能再复性
2、答:糖生物学(glycobiology)是研究聚糖及其衍生物的结构,化学,生物合成及生物功能涉及生物化学领域的一门科学
糖生物学是上世纪80年代末及90年代初兴起的一门生命科学的前沿学科。糖生物工程是继基因工程、蛋白质工程之后,最引人注目的生物技术的新领域。糖生物工程的研究成果,已广泛应用于医药、农业、食品、化工、能源、环保等领近年来在糖类研究方面已取得不少进展。研究结果已确证,糖类作为信息分子在受精、发生、发育、分化、神经系统和免疫系统衡态的维持等方面起着重要作用;炎症和自身免疫疾病、老化、癌细胞的异常增殖和转换、病原体感染等生理和病理过程都有糖类的参与。糖学补充:在后基因时代DNA重组技术在糖生物学中得以应用,重组技术使参与寡糖和蛋白聚糖的组装,加工和降解过程中的酶分子鉴定以及对识别糖分子结构的植物动物凝集素鉴定成为可能。糖复合物研究是生命科学重要分支,近年来还发现了糖-脂-蛋白质三者的共价结合物。越来越多的事实证明,糖复合物中的寡糖是体内重要的信息分子,同时还是一类重要的治疗药物。
3、答:关于RNA的研究:环状RNA(circularrna,circRNA)是一类新近发现的内源性非编码RNA,是最近RNA领域的最新的研究热点。Sanger等在20世纪70年代发现某些高等植物中存在可致病的单链环状类病*,这是人类首次发现CirrNA。随后人们陆续在酵母线粒体、丁型肝炎病*中发现cirrNA,也发现在小鼠内含有性别决定基因转录而来的cirrNa,还证实了cirrNA也存在于人体细胞。补充:CirRNA分子呈现封闭你环状结构,不受RNA外切酶影响,表达更加稳定,不易降解。功能主要起miRNA海绵作用,进而解除miRNA对其靶基因的抑制作用,升高靶基因表达水平
年哈尔滨工业大学招收硕士研究生入学考试题
(考生注意:全部谷案必须写在答题纸上否则后果自负!)
考试科目代码:
考试科目:生物化学
一、名词解释
核酶;融解温度;疏水作用;酶的别构调节
酶的活性中心;激素;SIRNA
二、简答题
1、天然脂肪酸的结构特点
2、什么是酶原、酶原激活并举例说明酶原为什么要激活
3、为什么生物能维持遗传稳定性
4、请简要谈谈CO、氟化物的中*机制
5、请简要阐述血糖的来源以及去路
6、请问1mol的16C(软脂酸)完成氧化会生成多少ATP?(用新的计算方式)
7、请阐述糖尿病的产生原因与胰岛素代谢之间的关系
8、请归纳出脂溶性维生素的结构特点是什么
三、论述题
1、请论述酶结构的特点及其特征
2、请论述蛋白质沉淀的影响因素,以及蛋白质在胶体溶液中稳定存在的原因
年哈尔滨工业大学招收硕士研究生入学考试试题参考答案
(考生注意:全部答案必须写在答题纸上否则后果自负!)
考试科目代码:
考试科目:生物化学
一、名词解释
核酶:是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂,可降解特异的mRNA序列
核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA
熔解温度:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当小的温度内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的解链温度,由于这一现象和结晶的融解过程类似,又称融解温度。
疏水作用:疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。疏水作用及疏水和亲水的平衡在蛋白质结构与功能的方方面面都起着重要的作用。
酶的别构调节:又称别位调节或变构调节。受别构调节的酶称为别位酶ε某些小分子物质(如代谢物)可与酶蛋白的特殊部位结合,引起其构象变化,由此改变其酶活性酶的活性中心:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间结构的区域,并能与底物特异地结合将底物转化为产物。这一区域,称为酶的活性部位,活性部位又称活性中心。酶分子中与酶活力直接相关的区域称为活性中心,分为:①结合部位:负责与底物结合,决定酶的专一性。
②催化部位:负责催化底物键的断裂或形成,决定酶的催化能力
激素:是生物体内特殊的腺体或组织产生的,直接分泌到体液中,通过体液运送到特定的部位,从而引起特殊激动效应(调节控制各种物质代谢或生理功能)的一群微量的有机化合物。
SIRNA:是一个长20到25个核苷酸的双股RNA,在生物学上有许多不同的用途。目前已知SiRNA主要参与RNA干扰(RNAi)现象,以带有专一性的方式调节基因的表达
二、简答题
1、答:(1)在高等动植物体内主要存在12碳以上的高级脂肪酸,其中14~24碳占多数,且绝大多数含偶数碳原子
(2)烃链有饱和的不饱和的,也有取代基,动物体内饱和脂肪酸含量高植物体内不饱和脂肪酸含量高
(3)不饱和脂肪酸具有几何异构现象,天然的多为顺式异构体。
(4)单不饱和脂肪酸(单烯酸)的双键位置一般在第9~10碳原子之间,多不饱和脂肪酸(多烯酸)常间隔3个碳原子出现一个双键。
2、答:有些酶在细胞内合成或初级释放时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下,这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称作酶原。
在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生变化,形成酶的活性部位,变成有活性的酶,这一过程称之为酶原的激活
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段,即酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键,从而使酶构象发生一定的变化,形成具有活性的三维结构的过程。举例:胰蛋白酶原需要在肠激酶的催化下去掉部分肽链,剩余部分转化为胰蛋白酶,可以使酶在正常条件下其作用,也有使储存状态下的酶激活的效果
3、答:首先,碱基是严格互补配对的。也就是说,不正确的碱基是很难配对的。
因为不配对的碱基之间不能形成的稳定结构的氢键。
在DNA复制的过程中,DNA聚合酶同时具有一个活性,就是会把配对不正确的碱基序列切除掉。这样就进一步保证了正确性。
在DNA不复制的时间内,大部分DNA保持高度严格的双螺旋结构以及更高级的结构。因为结构严格,很难和其他物质反应,也就很稳定。
而且细胞内有着很多的DNA修复机制,一旦DNA出现错误,就会被切除掉,或者被修正回来。
4、答:一些化学物质可以抑制氧化磷酸化反应,氧化磷酸化反应:生物体通过生物氧化作用产生能量,一部分维持体温,大部分发生磷酸化反应将能量储存在ATP中,这种反应称为氧化磷酸化反应。氰化物与一氧化碳属于呼吸链阻断剂,它们可以将呼吸链的下游阻断,会完全终止电子传递和氧化磷酸化作用,生物体会因此得不到可利用的能量而致死。
5、答:血糖指的血液中的葡萄糖,来源主要有三个,食物消化吸收入血,肝脏或肌肉储备的糖原转化为葡萄糖入血,非碳水化合物(蛋白质、脂肪)转化为葡萄糖的糖异生作用。
去路也主要有三个:直接被机体细胞摄取来供能,进入肝脏或肌肉转化为糖原储备起来,在脂肪组织转化为脂肪储备。
6、答:1mol磷酸戊糖途径完全氧化生成乙酰辅酶A,经过7次β氧化,生成7个FADH2、7个NADH2,和8个乙酰辅酶A。前两者可以产生28molatp,而乙酰辅酶A彻底氧化会生成80MolAP,软脂酸在氧化开始形成软脂酰辅酶A时消耗了2molAP,所以imol软脂酸完全氧化生成个ATP
7、答:胰岛素由胰岛B细胞分泌,可以降低血糖,如果供应不足,则抑制糖原合成及葡萄糖氧化使血糖升髙,原因是胰岛素会促进糖原合酶、己糖激酶、磷酸果糖激酶的活性,使葡萄糖分解。当胰岛素分泌不足,缺乏己糖激酶,不能使葡萄糖磷酸化,使葡萄糖穿过细胞膜逸出,形成糖尿病。
8、答:(1)溶于脂肪及脂溶剂,而不溶于水
(2)化学组成仅含碳氢氧。
(3)与食物中脂类共存
(4)在肠道吸收时随脂肪经淋巴系统吸收,从胆汁有少量排出。
(5)摄入后,大部分储存于脂肪组织中
(6)缺乏症出现缓慢。
(7)不能用尿进行营养状况的评价。
(8)有时大剂量摄入时易引起中*
三、论述题
答:酶结构特点:根据酶分子的结构可以将酶分为单纯蛋白质和缀会蛋白质，单纯蛋白质仅由氨基酸残基组成,不含其他化学成分。缀合蛋白质的酶除了有氨基酸残基组分外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶也成为全酶。只有全酶才有催化活性,若两者分开,则酶的活性消失。
酶的特征:
酶蛋白质一般具有球状外貌。氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系。
酶功能相近—一氨基酸组成相近——氨基酸排列顺序相近。氨基酸的空间分布。
酶的内核(活性中心)一一疏水性氨基酸居多。
酶的表面——亲水性氨基酸占优势,赋予酶的水溶性特点
酶分子的柔顺性一一酶在水溶液中通常以多种构象存在。
2、答:蛋白质沉淀的影响因素:
由于蛋白质有水化膜,蛋白质是带电荷的;所以改变上述因素会使蛋白质沉淀
①物理因素:加热,用射线照射,比如紫外线,入射线等;
②化学因素:强酸强碱,重金属等等;
③生物因素:生物碱等
蛋白质胶体溶液稳定存在的原因:
①蛋白质分子具有较大表面积
②蛋白质分子容易吸附水分子,蛋白质颗粒表面形成水膜;
③蛋白质分子表面带有同性电荷互相排斥,不会聚集沉淀;
还有什么想了解的呢，欢迎在下方留言哦~，包括但不限于招生情况，初复试资料和找直系学长学姐
整理不易，点赞